1月20日，清华大学生命科学学院施一公教授领导的研究组在《自然》在线发表论文，阐述在毒性大肠杆菌肠胃耐酸性保护机制中起重要作用的AdiC转运蛋白的底物识别和转运机理。这是继他们在2009年于《科学》发表首个APC家族转运蛋白晶体结构之后针对AdiC研究的又一重要突破。
AdiC是逆向转运arginine及其脱羧产物agmatine的转运蛋白。2009年5月，施一公教授的研究组发表了AdiC在没有底物状况下的3.6埃的分子结构，揭示了AdiC以二聚体形式存在，同时还发现APC家族的转运蛋白与其他几类没有序列同源性的钠离子依赖性转运蛋白具有相似的结构骨架。根据生化实验结果，他们推测出在转运过程中起重要作用的氨基酸残基以及可能的转运模型。
在《自然》最新发表的论文中，施一公研究组解析了AdiC在arginine结合状态下的3.0埃的晶体结构。这个较高分辨率的结构显示，过去报道的AdiC由于分辨率偏低、数据质量有限，因而尽管基本结论正确，但在部分跨膜螺旋区域，施一公的研究组以及美国另一研究组均存在结构修正不妥之处。所以在这一篇文章里，他们首先纠正了两个组以前的偏差，然后比较了AdiC在没有底物和结合arginine的状态下的结构。这一比较显示，在结合arginine时，AdiC的跨膜螺旋TM6旋转了近40°，覆盖于底物之上，使底物处于一个完全封闭的表面呈负电势的腔中。在这一观测的基础上，结合以往的生化数据，他们进一步修正了AdiC的转运模型，提出了逆向转运蛋白双结合位点的模型。
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